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プロテアーゼ [protease]
タンパク質分解酵素の総称．タンパク質は、アミノ酸がペプチド結合によって連結している高分子であり、そのペプチド結合を加水分解により切断する酵素がプロテアーゼである．きわめて多種のプロテアーゼが生物界に広く分布し、さまざまな生命現象に関与している．その作用様式や構造からいくつかのタイプに分類される．
分類
（1）エンドペプチダーゼとエキソペプチダーゼ
ペプチドのN末端あるいはC末端からアミノ酸を一つずつ遊離させるプロテアーゼをエキソペプチダーゼといい、N末端から分解するものをアミノペプチダーゼ、C末端から分解するものをカルボキシペプチダーゼという．これに対して、ペプチドの中を分解するプロテアーゼをエンドペプチダーゼという．特定のアミノ酸残基を認識して分解するものが多い．
（2）セリンプロテアーゼ、アスパラギン酸プロテアーゼ、チオールプロテアーゼ、メタロプロテアーゼ
活性中心にかかわるアミノ酸残基などに基づいて、セリンプロテアーゼ（トリプシン、キモトリプシンなど）、アスパラギン酸プロテアーゼ（酸性プロテアーゼともいう．ペプシンなど）、チオールプロテアーゼ（カルパイン、カスパーゼなど）、メタロプロテアーゼ（マトリックスメタロプロテアーゼ（MMP）など)に分類される．なお、これらの分類の中でも特殊なプロテアーゼが存在し、さらにはこれらの分類には属さない新しいタイプのプロテアーゼ（プロテアソームなど）も同定されてきている．
働き
プロテアーゼの生体内における役割は多岐に及ぶが、その活性は巧妙に調節されている．すなわち、プロテアーゼインヒビターによる活性阻害、別のプロテアーゼによる活性化、pHなどの環境要因、細胞内あるいは組織内の局在などによって、プロテアーゼは適材適所に機能するようにコントロールされている．また、ほかの酵素タンパクの一部を限定分解することによって、その酵素活性を調節する例も多い．（平尾哲二)